ayukonye

A. PENDAHULUAN

A.1. Latar Belakang

Protein memegang peranan penting atau komponen utama sel hewan atau manusia. Oleh karena sel itu merupakan pembentuk tubuh kita, maka protein yang terdapat dalam makanan berfungsi sebagai zat utama dalam pembentukan dan pertumbuhan tubuh.

Dalam kehidupan kita, protein memegang peranan yang penting pula. Suatu protein  berfungsi sebagai biokatalis, pengganti sel-sel yang rusak atau tua, sebagai zat pembangun dan lain-lain.

Kita memperoleh protein dari makanan yang berasal dari hewan ataupun tumbuhan. Protein yang berasal dari hewan biasa disebut dengan protein hewani sedangkan yang berasal dari tumbuhan disebut protein nabati. Beberapa makanan yang berfungsi sebagai sumber protein adalah daging, telur, susu, ikan, beras, kacang, kedelai, gandum, jagung,  buah-buahan, dan lain-lain.

Salah satu sumber protein yang di akan diuji dalam laboratorium adalah albumin atau putih telur. Telur merupakan bahan makanan yang umum dikonsumsi oleh masyarakat yang memiliki kadar protein yang cukup tinggi. Selain itu putih telur memiliki fungsi yang cukup penting diketahui oleh masyarakat yaitu sebagai antidotum atau penawar racun apabila orang keracunan logam berat.

A.2. Maksud dan Tujuan Percobaan

A.2.1. Maksud Percobaan.

Adapun maksud dari percobaan ini adalah mengetahui dan memahami reaksi terhadap asam amino, reaksi uji protein, dan reaksi spesifik asam amino dan protein dengan menggunakan beberapa pereaksi.

A.2.2. Tujuan Percobaan.

a. Melakukan reaksi uji asam amino pada sampel albumin telur    ayam kampung, dengan tes millon dan tes ninhydrin.

b. Melakukan reaksi uji protein pada sampel albumin telur ayam kampung, dengan pengendapan dengan logam dan pengendapan dengan alkohol.

c. Melakukan reaksi uji spesifik asam amino dan protein pada   sampel albumin telur ayam  kampung, dengan reaksi Adamkiewitz-Hopkins dan reaksi pengendapan yaitu termokoagulasi dan pengendapan dengan asam kuat dan asam lemah.

A.3. Prinsip Percobaan.

A.3.1 Reaksi Uji Asam Amino

1. Penentuan uji asam amino berdasarkan pereaksi millon digunakan pada sampel protein (puth telur) yang menghasilkan perubahan warna yakni warna akan hilang pada pemanasan.

2. Penentuan uji asam amino berdasarkan pereaksi ninhydrin digunakan pada sampel protein (putih telur) yang menghasilkan perubahan warna yang kompleks.

A.3.2 Reaksi Uji Protein

1. Penentuan uji protein berdasarkan pereaksi HgCl2 0,1 M dan (CH3COO)2Pb 0,2 M digunakan pada sampel protein ( putih telur) yang menghasilkan larutan yang larut dan terjadi denaturasi protein.

3. Penentuan uji protein berdasarkan pengendapan dengan alkohol menggunakan sampel protein (putih telur) yang ditambahkan pereaksi HCl 0,1 M; NaOH 0,1 M dan etanol 95 % yang menghasilkan denaturasi protein.

A.3.3 Reaksi-reaksi Spesifik Asam Amino dan Protein

1. Penentuan reaksi spesifik asam amino dan protein berdasarkan termokoagulasi dengan menggunakan sampel protein (putih telur) yang ditambahkan dengan pereaksi NaOH 0,1 M dan menghasilkan warna tetap terjadi koagulasi dan setelah ditambahkan dengan asam asetat 0,1 M tetap terjadi koagulasi atau gumpalan putih.

2. Penentuan reaksi spesifik asam amino dan protein berdasarkan pengendapan dengan asam kuat menggunakan sampel protein (putih telur) yang ditambahkan dengan pereaksi NaOH 0,1 N hingga terbentuknya cincin bulat.

3. Penentuan reaksi spesifik asam amino dan protein berdasarkan penambahan larutan glioksilik dan asam sulfat pekat hingga terbentuk cincin putih violet.

B. TINJAUAN PUSTAKA

B.1. Teori Umum

Protein adalah suatu polipeptida yang mempunyai bobot molekul yang sangat bervariasi, dari 5000 hingga lebih dari satu juta. Disamping berat molekul yang berbeda-beda, protein mempunyai sifat yang berbeda-beda pula. Ada protein yang mudah larut dalam air, tetapi ada juga yang tidak larut dalam air. Rambut dan kuku adalah suatu jenis protein yan tidak larut dalam air dan tidak mudah bereaksi, sedangkan protein yang dalam bagian putih telur mudah larut dalam air dan mudah bereaksi (Anna P, 1994).

Meskipun tidak ada sistem klasifikasi yang biasa diterima secara universal, protein dapat diklasifikasikan berdasarkan kelarutan, bentuk, fungsi biologi serta struktur tiga dimensinya. Setelah system dengan pemakaian terbatas pada ilmu biokimia klinik membedakan “albumin”, “globulin”, “histon”, dan lain-lain. Berdasarkan kelarutannya dalam larutan garam akueso. Protein dapat pula diklasiikasikan berdasarkan bentuk keseluruhannya. Jadi, protein globular (missal, banyak enzim) mempunyai rantai polipeptida yang berpilin serta terlipat secara padat rasionya tidak lebih dari 3-4. Protein pibrosa memiliki rasio aksial lebih besar dari 10 (Robert K, ).

Fungsi dari protein dapat dibagi menjadi beberapa kelompok berikut ini, yaitu (Jan Koolman-Klaus,) :

1. Membentuk dan empertahankan struktur.

Protein struktur bertanggung jawab terhadap stabilitas mekanik dari organ dan jaringan.

2. Transport.

Protein transport yang terkenal adalah hemoglobin dari eritrosit yang sangat diperlukan untuk mengangkut oksigen dan karbondioksida antara paru-paru dan jaringan. Di dalam plasma darah juga ditemukan sejumlah protein dengan fungsi transport. Albumin serum mengangkut asam lemak bebas dan bilirubin. Kanal ion dan protein membrane integral lainnya mengatur transport dari ion-ion dan metabolit melalui membran biologik.

3. Perlindungan dan pertahanan.

Sistem imun melindungi organisme dari penyebab penyakit dan substansi yang asing bagi tubuh. Contohnya ialah imunoglobulin G sebagai komponen yang penting.

4. Pengendali dan pengatur.

Pada rantai sinyal biokimiawi protein-protein bekerja sebagai pembawa sinyal maupun sebagai reseptor hormon. Sebagi contoh adalah kompleks antara hormon insulin dan reseptor insulin. Protein yang berikatan dengan DNA mempunyai peranan yang menentukan pada regulasi metabolisme zat-zat antara diferensiasi suatu jaringan dan organ.

5. Katalisator.

Enzim merupakan kelompok yang sangat besar dengan protein yang beribu-ribu. Enzim yan kecil mempunyai berat molekul sekitar 10-15 kDa, yang sedang sekitar 100 kDa, dan yang terdiri dari 12 subunit mencapai ukuran   lebih dari 500 kDa.

6. Pergerakan.

Aktin dan myosin bersama-sama bertanggung jawab pada kontraksi otot dan peristiwa gerak lainnya.

7. Penyimpanan.

Pada benih-benih tumbuh-tumbuhan dijumpai protein cadangan khusus yang juga penting untuk kebutuhan makanan manusia.

Sangat luar biasa pula bahwa semua protein di dalam semua makhluk, tanpa memandang fungsi dan aktivitas biologinya, dibangun oleh susunan dasar yang sama, yaitu 20 asam amino baku, yang molekulnya sendiri tidak mempunyai aktivitas biologi. Lalu apakah yang memberikan aktifitas enzimnya, protein lain aktivitas hormon, dan lain lagi aktivitas antibody? Bagaimana kimiawi protein-protein ini berbeda? Secara cukup sederhana, protein berbeda satu sama lain karena masing-masing mempunyai deret unit asam amino sendiri-sendiri. Asam amino merupakan abjad struktur protein, karena molekul-molekul ini dapat disusun dalam jumlah deret yang hamper tidak terbatas, untuk membuat berbagai porotein dalam jumlah yang hamper tidak terbatas pula (Albert L, 1982).

Berdasarkan fungsinya, protein dapat digolongkan dalam bentuk enzim (ribonuklease, tripsin), protein transport (hemoglobin, albumin serum, mioglobin, lipoprotein), protein nutrient dan penyimpanan (gliadin = gandum, ovalbumin = telur, kasein = susu, feritin), protein kontraktil (aktin, myosin, tubulin, dynein), protein structural (keratin, fibroin, kolagen, elastin, proteoglikan), protein pelindung (antibody, fibrinogen, trombin, toksin botuluni, toksin difteri, bias ular, risin), protein pengatur (insulin, hormone tumbuh, kortikotropin, repressor). Atas dasar kelarutannya dalam zat pelarut tertentu, protein dibagi : albumin, globulin, dan glutelin. Protein dapat juga dikelompokkan berdasarkan atas jenis utama konformasinya. Berdasarkan penggolongan ini terdapat 2 kelas utama protein, yaitu protein fibrosa (serat) dan protein globular. Protein serat mempunyai konformasi yang terikat saling secara lateral oleh beberapa jenis ikatan. Protein konformasi ini  sering dimanfaatkan sebagai elemen struktural jaringan  karena mempunyai sifat fisik yang kuat dan tidak larut dalam air. Contoh protein serat adalah kolagen, alfa-keratin, dan sutera. Protein globular merupakan protein biologis aktif yang umum dalam sistem kehidupan. Protein ini berbentuk bulat, kompak dan larut dalam air. Protein globular biasanya memiliki struktur tersier dan kuartener, contohnya enzim dan antibody ( Abdul H, 2001).

Dilihat dari aspek kepentingannya di dalam tubuh, asam amino alfa diklasifikasikan ke dalam  ( Panjita H, 2006) :

1.    Asam amino alfa essensial, yaitu asam amino alfa yang sangat diperlukan keberadaanya dalam tubuh tetapi tubuh tidak dapat memsintesis asam amino alfa tersebut.

2.    Asam amino alfa semi-essensial, yaitu asam amino alfa walau disentesis dalam tubuh namun jumlahnya tidak dapat memenuhi kebutuhan tubuh terhadap asam amino alfa tersebut.

3.    Asam amino alfa yang non-essensial, yaitu asam amino alfa yang diperlukan oleh tubuh serta disentesis dalam tubuh dalam jumlah yang cukup memenuhi kebutuhan tubuh terhadap asam amino alfa tersebut.

Pengadaan dan penyediaan asam amino menjadi sangat penting oleh karena senyawa tersebut dipergunakan sebagai satuan penyusun protein. Kemampuan jasad hidup untuk membentuk asam amino tidak sama. Misalnya tanaman tingkat tinggi mampu membentuk asam amino yang diperlukan bagi penyusun protein tubuhnya. Sebaliknya hewan tingkat tinggi kemampuannya terbatas. Golongan jasad hidup ini tidak dapat mensintesa asam amino essensial. Asam amino tersebut harus disediakan dari luar (Soeharsono M, 2000).

B.2. Uraian Bahan.

1.    (CH3COO)2Pb (Dirjen POM, 1979)

Nama Resmi             : Plumbi Acetas

Nama Lain                : Timbal Asetat

RM / BM                    : (CH3COO)2Pb / 379,33

Pemerian                  : Hablur prisma monoklini, kecil putih, transparan

atau massa hablur berat; bau cuka.

Kelarutan                  : Larut dalam 2 bagian air, umumnya ber-

opalesensi; dalam 63 bagian etanol (95 %) P dan dalam 2 bagian gliserol P.

Penyimpanan           : Dalam wadah tertutup rapat.

Khasiat                      : Adstringen

Kegunaan                 : Sebagai pereaksi

2.    CuSO4 0,01 M (Dirjen POM, 1979)

Nama Resmi             : Cuprum  Sulfas

Nama Lain                : Tembaga (II) Sulfat

RM / BM                   : CuSO4.5H20 / 249,6

Pemerian                  : Serbuk hablur atau keabuan bebas dari sedikit

warna biru.

Kelarutan                  : Larut dalam air dan etanol (95 %) P.

Penyimpanan           : Dalam wadah tertutup rapat.

Kegunaan                : Sebagai pereaksi

3.     Etanol  (Dirjen POM, 1979)

Nama Resmi           : Aethanolum

Nama lain               : Etanol

RM / BM                 : C6H6O / 46

Pemerian                : Cairan tidak berwarna, jernih mudah menguap,

rasa panas dan bau khas.

Kelarutan                : Mudah larut dalam air dan eter.

Penyimpanan         : Dalam wadah tertutup rapat dan terindung dari

cahaya.

Kegunaan               : Sebagai pereaksi.

4.    HCL 0,1 M (Dirjen POM, 1979)

Nama Resmi          : Acidum Hydrochloridum.

Nama Lain             : Asam Klorida

RM / BM                : Cairan, tidak bewarna, berasap, bau merangsang,

jika diencerkan dengan 2 bagian air,   asap    dan

bau hilang.

Kelarutan                : Larut dalam air dan etanol (95 %) P.

Penyimpanan         : Dalam wadah tertutup rapat..

Kegunaan              : Sebagai pereaksi

5.    HgCl2 0,2 M (Dirjen POM, 1979)

Nama Resmi         : Hydrargyri Bichloridum

Nama Lain            : Raksa (II) Klorida

RM / BM               : HgCl2 / 271,52

Pemerian             : Hablur  tidak  berwarna  atau  serbuk  hablur  putih;

tidak berbau, berat.

Kelarutan             : Larut  dalam 15 bagian air, dalam 2,1 bagian air

Air mendidih,dalam 3 bagian etanol (95%)p,dalam 2 bagian etanol (95%) p,mendidih,dalam 20 bagian eter  p dan dalam 15 bagian gliserol p

Penyimpanan      : dalam wadah tertutup rapat

Kegunaan            : sebagai pereaksi

6.    Ninhydrin ( Dirjen POM, 1979)

Nama resmi          : Ninhydrin

Nama latin            : Ninhidrina

RM/BM                  : C9H4O3

Pemerian               : Serbuk hablur, putih atau kuning sangat pucat

Kelarutan               : Larut pada suhu 60º dalam 20 bagian air.

Kegunaan              : Sebagai pereaksi

7.    NaOH (Dirjen POM, 1979)

Nama Resmi          : Natrii Hydroxydum

Nama Lain             : Natrium Hidroksida

RM / BM                 : NaOH / 40,00

Pemerian                : Bentuk   batang,  butiran,   massa  hablur    atau

keping, keras, rapuh, dan menunjukkan susunan

hablur,  putih;  mudah  meleleh   basah.  Sangat

alkalis dan korosif, segera menyerap CO2.

Kelarutan             : Sangat mudah larut dalam air dan dalam etanol (95 %) P.

Penyimpanan        : Dalam wadah tertutup baik.

Kegunaan             : Sebagai pereaksi

8.    (NH4)2SO4 (Dirjen POM, 1979)

Nama Resmi          : Ammoni Sulfat

Nama Lain             : Amonium Sulfat

RM / BM                 : (NH4)2SO4 / 152,13

Pemerian                : Hablur tidak berwarna dan putih.

Kelarutan             : Sangat mudah larut dalam air, praktis tidak larut dalam etanol 95 % P.

Penyimpanan        : Dalam wadah tertutup baik.

Kegunaan             : Sebagai pereaksi

9.    NH3 (Dirjen POM, 1979)

Nama Resmi          : Ammonia

Nama Lain             : Amonia

RM / BM                 : NH3/ 35,5

Pemerian               : Cairan jernih, tidak berwarna, bau khas, menusuk kuat.

Kelarutan                 : Mudah larut dalam air .

Penyimpanan        : Dalam wadah tertutup baik.

Kegunaan             : Sebagai pereaksi

10.  Natrium Nitroprussida (Dirjen POM, 1979)

Nama Resmi          : Natrium Nitroprussida Ferrat III

Nama Lain             : Natrium Nitroprussida

Pemerian                : Hablur warna merah delima

Kelarutan          : Mudah larut dalam air

Penyimpanan        : Dalam wadah tertutup baik.

Kegunaan             : Sebagai pereaksi

11. Asam Trikloroasetat (Dirjen POM, 1979)

Nama Resmi          : Acidum Tricloroasetat

Nama Lain             : Asam Trikloroasetat

RM / BM                 : CClCOOH/163,39

Pemerian               : Hablur atau massa hablur

Kelarutan                : Sangat mudah larut dalam air .

Penyimpanan        : Dalam wadah tertutup baik.

Kegunaan             : Sebagai pereaksi

12. Asam Nitrat (Dirjen POM, 1979)

Nama Resmi          : Acidum Nitricum

Nama Lain             : Asam Nitrat

RM / BM                 : HNO3/63,01

Pemerian               : Cairan jernih, tidak berwarna, bau khas, rasa

asam tajam

Kelarutan                : Dapat bercampur dengan air, etanol dan gliserol.

Penyimpanan        : Dalam wadah tertutup baik.

Kegunaan             : Sebagai pereaksi

B.3. Uraian Sampel

Albumin telur  ( Dirjen POM,1995 )

Nama resmi                 : Albumin humani selutio

Nama lain                    : Larutan albumin

Pemerian                     : Cairan jernih agak kental, tidak berwarna

hingga berwarna kekuningan tergantung

kadar protein.

Kelarutan                    : Larut dalam 3 bagian air dan dalam 3

bagian gliseral, sangat sukar larut dalam

air, setara 95 % P.

Penyimpanan             : Simpan pada suhu 2o – 25o terlindung dari

cahaya

Kegunaan                   : Sebagai sampel

B.4. Prosedur Kerja.

REAKSI UJI TERHADAP ASAM AMINO

A.       Tes Millon

3 ml larutan protein ditambah 5 tetes reagen millon. Panaskan campuran dengan baik, jika reagen yang digunakan terlalu banyak, maka warna akan hilang pada pemanasan.

B.    Tes Ninhydrin

3 ml larutan protein ditambah 0,5 ml larutan ninhydrin 0,1 %, panaskan hingga mendidih. Ulangi percobaan diatas dengan menggunakan asam amino.

C.    Cysteina.

Beberapa kristal cysteina hydroklorida dilarutkan dalam 5 ml air. Tambahkan 0,5 ml natrium nitroprussida 1%. Tambahkan 0,5 ml NH3.

D.    Cystine.

Sedikit cystine dilarutkan dalam 5 ml NaOH 1 M. tambahkan beberapa kristal Pb-asetat dan panaskan hingga mendidih.

REAKSI UJI PROTEIN

A.    Tes Biuret

3 ml larutan protein ditambahkan 1 ml NaOH 2,5 M, campurkan dengan baik. Tambahkan setetes CuSO4 0,01 M. Campurkan, jika timbul warna, tambahkan lagi setetes atau lebih CuSO4. Ulangi percobaan ini dengan menggunakan larutan asam amino.

B. Pengendapan dengan logam

Tambahkan 5 tetes HgCl2 0,2 M ke dalam 3 ml larutan protein. Ulangi dengan menggunakan ( CH3COO)2Pb.

C.     Salting Out.

10 ml larutan protein ditambahkan (NH4)2SO4 sampai jenuh. Caranya sebagai berikut :

1. Pertama-tama tambahkan jumlah sedikit dari garam tersebut, aduk, hingga melarut.

2.Tambahkan lagi sedikit amonium sulfat dan aduk lagi, kontinyu, hingga sedikit garam tertinggal tidak larut.

Larutan jenuh disaring/disentrifuge dan kelarutan endapan dites dalam air. Tes endapan dengan reagen Millon dan filtrat dengan Biuret dan Millon.

D.    Pengendapan dengan alkohol

Tabung I II
Larutan albumin telur 5 ml 5 ml
HCl 0,1 M 1 ml -
NaOH 0,1 M - 1 ml
Etanol 95 % 6 ml 6 ml

Tabung- tabung mana yang menunjukkan protein tidak larut.

REAKSI- REAKSI SPESIFIK ASAM AMINO DAN PROTEIN

A.   Reaksi Adamkiewitz-Hopkins

Ke dalam sebuah tabung reaksi, ditambahkan 2 ml larutan protein pada 2 ml larutan glioksilik (Reagen Hopkins). Aduk, kemudian dengan pipet dimasukkan ke dalam tabung tanpa mencampurkan 4 ml asam sulfat pekat. Amati yang terjadi.

B.   Reaksi Sakaguci.

Ke dalam 5 ml larutan arginine, masukkan 1 ml larutan KOH 10%, 2 ml larutan a – naftol 0,1 ml laruta urea 5%. Aduk baik-baik, kemudian tambahkan 2 ml larutan Natrium hipobroid (NaOBr) 5%.

Amati apa yang terjadi :

C. Reaksi Pengendapan

1.    Termokoagulasi

Basakan 5 ml larutan Ovalbumin dengan satu tetes NaOH 0,1 N. panaskan sampai mendidih.

Asamkan larutan panas ini dengan asam asetat 0,1 M. Amati apa yang terjadi.

2.    Pengendapan dengan asam kuat

2.1. Asam Nitrat

Dalam tabung reaksi yang mengandung 2 ml larutan ovalbumin, ditambahkan dengan menggunakan pipet, tanpa mencampur, 1 ml asam nitrat pekat pada dasar tabung.

2.2. Asam Organik.

Dengan cara yang sama dengan 2.1 ditambahkan larutan asam trikloroasetat 10%. Amati.

C. METODE KERJA

C.1 Alat dan Bahan.

C.1.1 Alat Yang Digunakan.

1.  Cawan porselin

2.  Gegep kayu

3.  Gelas kimia 250 ml

4.  Gelas ukur 25 ml

5.  Kompor

6.  Pipet skala

7.  Pipet tetes

8.  Rak tabung

9.  Tabung reaksi.

C.1.2 Bahan Yang Digunakan.

1.     Albumin telur ayam ras

2.    Albumin telur ayam kampung

3.    Albumin telur bebek

4.    Albumin telur puyuh

5.    Amonium

6.    Amonium Sulfat

7.    Asam Asetat

8.    Asam klorida 0,1 M

9.    Asam Nitrat P

10. Asam trikloroaseta 10%

11. Asam sulfat P

12. Etanol 95% P

13. Glioksilik

14. Natrium Hidroksida

15. Natrium Nitropussida

16. Pereaksi Ninhydrin

17. Timbal asetat

18. Raksa (II) Klorida.

C.2 Cara Kerja

A. Reaksi Uji Terhadap Asam Amino

Tes Ninhydrin

1        Dilarutkan 3 ml albumin telur ayam kampung ke dalam tabung reaksi.

2        Ditambahkan 0,5 ml larutan ninhydron 0,1 %.

3        Dipanaskan campuran hingga mendidih.

4        Diamati perubahan yang terjadi.

5        Diulangi percobaan di atas pada telur ayam ras, telur bebek, telur puyuh.

B.   Reaksi Uji Protein

1. Pengenndapan Dengan Logam.

1  Dilarutkan 3 ml albumin telur ayam kampung ke dalam tabung

reaksi.

2  Ditambahkan 5 tetes HgCl2 0,2 M.

3  Diulangi percobaan di atas dengan menggunakan Plumbi

Acetas.

4  Diamati perubahan yang terjadi.

5  Diulangi percobaan di atas pada telur ayam ras, telur bebek,

telur puyuh

2. Pengendapan Dengan Alkohol.

a.  Tabung I

1  Dilarutkan 5 ml larutan albumin telur ayam ras ke dalam

tabung reaksi.

2  Ditambahkan 1 ml HCl 0,1 M.

3  Ditambahkan  lagi 6 ml Etanol 95 %.

4  Diamati perubahan yang terjadi.

b.  Tabung II

1  Dilarutkan 5 ml larutan albumin telur ayam kampung ke

dalam tabung reaksi.

2  Ditambahkan 1 ml NaOH 0,1 M.

3  Ditambahkan  lagi 6 ml Etanol 95 %.

4  Diamati perubahan warna yang terjadi

5  Diulangi percobaan diatas dengan m,enggunakan telur

ayam ras, bebek, dan telur puyuh.

3. Salting Out.

1. Dimasukkan 10 ml larutan protein dalam tabung reaksi

2. Ditambahkan Amonium Sulfat sedikit demi sedikit sampaijenuh.

3. Disentrifuge larutan tersebut

4. Diamati perubahan yang terjadi

C.  Reaksi-Reaksi Spesifik Asam Amino dan Protein.

1. Reaksi Adamkiewitz-Hopkins

1. Dimasukkan 2 ml larutan protein dalam tabung reaksi

2. Ditambahkan dengan 2 ml larutan glioksilik lalu diaduk

3. Ditambahkan lagi dengan 4 ml Asam sulfat P pada dasar

tabung reaksi.

4.  Diaduk dan diamati terbentuknya cincin putih violet.

2. Reaksi Pengendapan.

A. Termokoagulasi

1.    Disiapkan alat dan bahan yang digunakan

2.    Ditambahkan 5 ml albumin ayam kampung dengan 1 tetes NaOH 0,1M

3.    Dipanaskan larutan tersebut hingga mendidih

4.    Diamati dan dicatat perubahan yang terjadi

5.    Diasamkan Larutan yang telah panas ( Mendidih ) tersebut dengan asam asetat 0,1 M.

6.    Diamati dan dicatat perubahan yang terjadi

7.    Dilakukan hal yang sama seperti diatas untuk sampel albumin ayam ras, albumin puyuh, dan albumin telur bebek

B.Pengendapan dengan asam Nitrat

1.    Disiapkan alat dan bahan yang digunakan

2.    Ditambahkan 1 ml asam nitrat pekat pada dasar tabung dengan menggunakan pipet kedalam tabung reaksi yang telah diisi dengan 2 ml albumin ayam kampung

3.    Diamati cicin flokulasinya dan dicatat

4.    Dilakukan hal yang sama seperti diatas untuk sampel albumin ayam ras, albumin puyuh, dan albumin telur bebek

D. HASIL PENGAMATAN

D.1 Data Pengamatan.

1.    Tes Ninhydrin

Larutan protein dan larutan asam amino Warna
Dengan ninhydrin Setelah pemanasan
Telur ayam kampung Putih ungu

Reaksi Adamkiewitz-Hopkins

Larutan protein dan larutan asam amino Penambahan
Larutan Glioksilik H2SO4 P
Telur ayam  kampung Kuning Cincin putih 

 

4. Pengendapan Dengan Alkohol

Larutan contoh Tabung
I (HCl + Etanol) II (NaOH + Etanol)
Telur ayam kampung Endapan putih 

 

Koagulasi

5. Termokoagulasi

Larutan contoh NaOH 

0,1 M

Pemanasan
Telur ayam kampung Bening kekuningan 

 

Gumpalan putih 

 

6. Pengendapan Dengan Asam Kuat

Larutan contoh Asam nitrat
Telur ayam kampung Terbentuk 2 lapisan 

(atas warna putih, bawah warna bening)

 

D.2. Reaksi.

Tes ninhydrin

O

C

OH

C

C

OH

H2N  –  CH  –  C –   CH  –  COOH + 2

n

R1

R2

O

O

O

C

C

O

+ nR – C – H + nCO2 ­ + 3 H2O

N

C

C

C

C

O

O

Pengendapan dengan logam

1)    Pengendapan dengan Pb Asetat

O

R1

2H2N  –  CH – C –  NH – CH – COOH + (CH3COO)2

n

R2

O

O

R1

H2N  –  CH – C –  NH – CH  – C – C – O

n

R2

Pb + 2CH3COOH

O

O

R1

H2N  –  CH – C –  NH – CH  – C – C – O

2)    Pengendapan dengan alcohol

O

R1

2H2N  –  CH – C –  NH – CH – COOH + (NH4)2SO4

R2

n

O

R1

H2N  –  CH – C –  NH – CH – COOH + (NH4)2SO4

n

R2

O

R1

H2N  –  CH – C –  NH – CH – COOC2H5 + H2O

R2

n

1.    Reaksi-reaksi spesifik asam amino dan protein

a.  Termokoagulasi

O

R1

H2N  –  CH – C –  NH – CH – COOH + NaOH

R2

n

O

R1

H2N  –  CH – C –  NH – CH – COONa + H2O

n

R2

O

R1

H2N  –  CH – C –  NH – CH – COO + CH3COONa + H2O

n

R2

b.  Reaksi asam nitrat

O

R1

H2N  –  CH – C –  NH – CH – COOH + HNO3

n

R2

O

R1

H2N  –  CH – C –  NH – CH – C + NO3 + H2O

R2

n

E. PEMBAHASAN

Protein adalah salah satu makrobiomolekuler yang berfungsi sebagai pembentuk struktural sel dari pada makhluk hidup termasuk manusia. Protein adalah polimer dari asam- asam amino yang tersambung melalui ikatan peptida, oleh karenanya dapat juga disebut sebagai polipeptida. Asam amino merupakan satuan penyusun protein. Berdasarkan rumus bangunnya asam amino dapat dipandang sebagai turunan asam karboksilat, yang  satu  atom  hidrogennya  digantikan oleh gugus amino (- NH2).

Pada percobaan ini dilakukan tes ninhydrin untuk mengidentifikasikan asam amino. Pada saat penambahan larutan protein direaksikan dengan larutan ninhydrin menghasilkan warna gumpalan kuning dan setelah beberapa detik berubah menjadi warna ungu, setelah pemanasan tetap terbentuk gumpalan ungu . Hal ini disebabkan karena terbentuknya gugus amino dengan gugus NH2 primer.

Pada percobaan pengendapan dengan logam, albumin yang direaksikan dengan (CH3COOH)2Pb dan HgCI2 menghasilkan endapan putih. Hal ini terjadi karena untuk mengendapkan protein dengan ion logam, diperlukan pH larutan di atas titik isoelektrik sedangkan pengendapan oleh ion negatif memerlukan pH di bawah titik isoelektrik. Pengendapan dengan logam berat, larutan albumin akan membentuk endapan karena adanya gugus sulfurhidril yang dikandung oleh protein. Jadi dalam hal ini Hg dan Pb bereaksi dengan protein akan memberikan endapan karena logam tersebut diikat oleh albumin sehingga logam tersebut mengendap.

Pada pengendapan dengan alkohol diperoleh hasil bahwa untuk tabung I setelah ditambahkan HCI menghasilkan warna bening dan setelah ditambahkan dengan etanol 95% maka akan terbentuk dua lapisan yaitu lapisan atas terbentuk gumpalan putih sedangkan lapisan bawah berwarna bening kekuning-kuningan. Begitu juga dengan pada saat penambahan dengan NaOH dan etanol 95 %.  Hal ini menandakan bahwa larutan protein telah berkurang, dikarenakan adanya penambahan etanol.

Pada reaksi termokoagulasi albumin ayam kampong berwarna bening kekuningan, dan setelah dipanaskan akan terbentuk gumpalan dan ada juga yang mengendap Hal ini disebabkan karena protein tersebut dapat rusak oleh adanya proses pemanasan.

Pada pengendapan dengan asam kuat akan terbentuk cincin bulat. Hal ini disebabkan karena pada saat penambahan yang direaksikan dengan larutan protein menyababkan suatu denaturasi irrervisibial protein.

Faktor-faktor yang menyebabkan terjadinya pengendapan protein yaitu :

1. Denaturasi yang merupakan konfirmasi alamiah menjadi suatu konfirmasi yang tidak menentukan dan terjadi secara reversible.

2. Viskositas adalah tahanan yang ditimbulkan oleh adanya gesekan antara molekul-molekul di dalam zat mengalir.

Aplikasi protein dalam bidang farmasi yaitu :

1.    Sebagai struktur pembangun, membentuk sel-sel baru atau mengganti sel-sel yang mati/rusak.

2.    Protein berfungsi sebagai alat pengangkut seperti hemoglobin yang dapat mengikat dan mengangkut O2 dari paru-paru ke seluruh jaringan.

3.    Antibodi dan hormon juga terdiri dari protein dan salah satu fungsi biologisnya yang paling penting adalah enzim yang mengkatalis reaksi-reaksi yang ada dalam tubuh.

DAFTAR PUSTAKA

Anonim, 2007. “Penuntun Praktikum Biokimia”, Universitas Muslim Indonesia : Makassar.

Dirjen POM, 1979. “Farmakope Indonesia Edisi III”. Depkes RI.

Dirjen POM, 1995. “Farmakope Indonesia Edisi IV”. Depkes RI.

Hamid, Abdul, 2001. “Biokimia Metabolisme Biomolekul”. Penerbit Alfabeta : Jakarta.

Hardjasasmita, Pantjita. 2006. “Ikhtisar Biokimia Dasar”. Fakultas Kedokteran Universitas Indonesia : Jakarta.

Koolman Jan dan Klaus, 2001. “Atlas Berwarna dan Teks Biokimia”. Penerbit EGC: Jakarta.

Lehninger, Albert L, 1982. “Dasar-Dasar Biokimia Jilid I”, Penerbit Erlangga : Jakarta.

Martoharsono, Soeharsono. 2000.” Biokimia Jilid II”. Penerbit Gadjah Mada University Press : Jakarta.

Muray, Robert K, dkk, 2003.” Biokimia Harper Edisi 2”. Penerbit EGC: Jakarta.

Poedjadi, Anna. 1994.”Dasar-Dasar Biokimia”. Penerbit Universitas Indonesia Press : Jakarta.

BAB I

PENDAHULUAN

Sejak tahun 1926 pengetahuan tentang enzim atau enzimonologi berkembang dengan cepat. Dari hasil penenlitian para ahli biokimia ternyata banwa banyak enzim mempunyai bukan gugus protein, jadi termasuk golongan protein majemuk. Enzim semacam ini (holoenzim) terdiri atas protein (apoenzim) dan suatu gugus bukan protein. Sebagai contoh enzim katalase terdiri atas protein dan logam. Misalnya askorbat oksidase adalah protein yang mengikat tembaga.

Enzim dikenal untuk pertama kalinya sebagai protein oleh Summer pada tahun 1926 yang telah berhasil mengisolasi urease dari “kara pedang” (jack bean). Urease adalah  enzim yang dapat menguraiakan urea menjadi CO2 dan NH3. beberapa tahun kemudian Northrop dan Kunitz dapat mengisolasi pepsin, ipsin, kimotripsin. uatu reaksi kimia, khususnya antara senyawa organik, yang ilakukan dalam laboratorium memerlukan suatu kondisi yang ditentukan oleh beberapa faktor seperti suhu, tekanan, waktu dan lain-lain. Apabila salah satu kondisi tidak sesuai dengan apa yang seharusnya dibutuhkan maka reaksi tidak dapat berlangsung dengan baik. Tubuh kita merupakan laboratorium yang sangat rumit sebab, didalamnya terjadi reaksi kimia yang beraneka ragam. Penguraian zat-zat terdapat pada makanan kita, penggunaan hasil uaraian untuk memperoleh energi, penggabungan kembali hasil uraian untuk membentuk persediaan makanan dalam tubuh serta banyak macam reaksi lain apabila dilakukan dalam laboratorium atau in vitro membutuhkan keahlian khusus serta waktu yang lama, dapat berlangsung dengan baik didalam tubuh atau in vivo tanpa memerlukan suhu yang tinggi dan dapat terjadi dalam waktu yang relatif singkat. Reaksi yang berlangsung dengan baik dalam tubuh ini karena adanya ktalis yang disebut enzim.

Dalam percobaan ini akan ditinjau mengenai sejauh mana pengaruh temperature terhadp aktivitas suatu enzim. Untuk mengetahui pengaruh pH terhadap keaktifan enzim maka dilakukan percobaan ini dengan menggunakan enzimamilase yang terdapat pada saliva.

  1. Maksud

Untuk mempelajari dan memahami cara menentukan pengaruh temperature dan pH terhadap keaktifan suatu enzim.

  1. Tujuan

1.    Untuk mengetahui pengaruh pH terhadap keaktifan enzim amilase dengan menggunakan saliva sebagai sampel.

2.    Untuk mengetahuimpengaruh temperature terhadap keaktifan enzim amilase dengan menggunakan saliva sebagai sampel.

BAB II

TINJAUAN PUSTAKA

Reaksi atau proses kimia yang berlangsung dengan baik dalam tubuh kita ini memungkinkan karena adanya katalis yang disebut dengan enzim (1).

Enzim dikenal untuk pertama kalinya sebagai protein oleh Summer pada tahun 1926 yang telah berhasil mengisolasi urease dari “kara pedang” (jack bean). Urease adalah  enzim yang dapat menguraiakan urea menjadi CO2 dan NH3. beberapa tahun kemudian Northrop dan Kunitz dapat mengisolasi pepsin, ipsin, kimotripsin. uatu reaksi kimia, khususnya antara senyawa organik, yang ilakukan dalam laboratorium memerlukan suatu kondisi yang ditentukan oleh beberapa faktor seperti suhu, tekanan, waktu dan lain-lain. Apabila salah satu kondisi tidak sesuai dengan apa yang seharusnya dibutuhkan maka reaksi tidak dapat berlangsung dengan baik. Tubuh kita merupakan laboratorium yang sangat rumit sebab, didalamnya terjadi reaksi kimia yang beraneka ragam (1).

Enzim adalah golongan protein yang paling banyak terdapat dalam sel hidup, dan mempunyai fungsi penting sebagai katalisator reaksim biokimia, yang secara kolektif membentuk metabolisme perantara dari sel (2).

Reaksi-reaksi yang terjadi dalam sel hidup berlangsung sangat cepat berkat adanya enzim. Enzim disintesa diaktivitasnya. Karena enzim terdiri dari protein, maka sifat-sifat kimia dan fisika protein pada umumnya berlaku juga untuk enzim. Dan juga golongan enzim dapat mengkatalisis beberapa reaksi, seringkali hanya satu reaksi saja. Ini merupakan salah satu sifat enzim . ada juga golongan enzim yang dapat mengkatalisis jenis reaksi yang sama, misalnya pemindahan fosfat, oksidasi reduksi, dan sebagainya. Jadi ada suatu kespesifikan (2).

Efisiensi daya katalis enzim sangat tinggi, satu molekul enzim dapat megubah sebanyak 10.000-1.000.000 molekul substrat permenit. Daya katalis enzim dapat bekerja pada temperature rendah. Salah satu sifat dari kebanyakan enzim adalah kekhususan. Maksudnya mengkatalis satu reaksi kimia dengan hanya satu jenis substrat (3).

Derajat kekhususan enzim dapat dibedakan menjadi (3):

  1. Kekhususan stereokimia.

Banyak enzim menunjukkan kesukaan mengkatalisis bentuk isomer optik tertentu.

  1. Kekhususan rendah.

Enzim tidak membedakan jenis substrat tetapi khusus pada ikatan yang akan dipecah.

  1. Kekhususan kelompok

Enzim bekerja khusus pada pemutusan dan pengikatan suatu ikatan yang mengikat suatu gugus tertentu. Misal tripsin kerjanya khusus pada ikatan peptida pada sisi karboksil dari arginin dal lisin.

  1. Kekhususan Absolut.

Enzim hanya menyerang sejenis substrat tunggla. Kebanyakan enzim termasuk dalam kategori ini.

Aktivitas enzim didefinisikan sebagai laju reaksi kimia berkatalis enzim dalam mengubah substrat menjdau produk. Aktivitas bergantung pada konsentrasi enzim dan keadaan reaksi seperti pH, suhu. Aktivitas enzim sering diukur dengan mengikuti munculnya produk berwarna atau menghilangnya substrat warna dalam waktu beberapa waktu (4).

Penamaan dan klasifikasi enzim secara sistematik telah ditentukan oleh suatu badan internasional bernama commision on Enzymes of the internasional union of biochemistry (CEIUB). Dalam sistem yang baru ini enzim dibagi menjadi enam kelas utama. Dan setiap kelas dibagi lagi menjadi sub kelas. Dalam bebrapa hal tertentu, penamaan trivial masih dipakai, yaitu bila nama sistematiknya terlalu panjang. Klasifikasi enzim  secara internasional meliputi nama kelas, nomor kelas, dan macam reaksi yang dikatalisisnya. Tiap kelas utama terbagilagi menjadi kelompok-kelompok enzim berdasarkan gugus substrat yang diserangnya (4).

Keenam kelas tersebut adalah (4) :

  1. Oksidai reduktase yang berperan dalam reaksi oksidasi dan reduksi.
  2. Transferase : berperan dalam reaksi pemindahan gugus tertentu.
  3. Hidrolase : berperan  reaksi hidrolisis
  4. Liase : mengkatalisis reaksi adisi atau pemecahan ikatan rangkap dua.
  5. Isomerase : Mengkatalisis reaksi isomerasi.
  6. Ligase : Mengkatalisis reaksi pembentukan ikatan/ senyawa dengan bantuan pemecahan ikatan dalam ATP.

Cara kerja enzim pada dasarnya ada dua yaitu (1) :

  1. Metode kunci gembok ( Lock and Key)

Dalam metode ini substrat akan masuk berikatan sengan situs aktif dari enzim.

  1. Metode Pas (Inducid fit)

Pada  model ini, bagian situs aktif dari enzim akan dapat merubah dirinya untuk disesuaikan dengan substrat yang akan dikatalisnya.

Enzim air liur = Amilase (ptialin) (2) :

Air liur terdiri dari 99,5 % air dan kra-kira 0,55 zat padat dua pertiga dari benda padat tadi yang terdiri dari bahan-bahan organik terutama ptialin dan musim. Benda padat lainnya adalah  ion-ion organik seperti sulfat, fosfat, bikarbonat, klorida, kalsium, magnesium, natrium, dan kalium. Musim dalam air berperan sebagai pelumas dalam rongga mulut dan membasahi makanan sewaktu dikunyah dan memudahkan ditelan. pH air liur biasanya sedikit asam, kira-kira 6,8. ptialin adalah enzim amilase yang memecah pati menjadi tidak aktif pada pH 4 atau lebih rendah.

BAB III

METODE KERJA

  1. ALAT
    1. Batang pengaduk
    2. Botol semprot
    3. Gelas piala
    4. Gegep Kayu
    5. Pipet tetes
    6. Pipet skala
    7. Plat tetes
    8. Rak tabung
    9. Stopwatch
    10. Tabung reaksi
    11. Termometer
    12. Water bath (penangas air 38o)
  2. BAHAN
    1. Larutan Amilum 1 %
    2. Larutan Kanji 1 %
    3. Larutan Buffer pH 4, 6, 7, 8
    4. Asam Asetat 0,1 M
    5. Air suling
    6. NaCl 0,01 M
    7. Iodine 0,01 M
    8. saliva

BAB IV

CARA KERJA

  1. Pengaruh Temperature Terhadap Keaktifan Enzim
    1. Disiapkan alat dan bahan yang akan digunakan
    2. Disiapkan 4 tabung reaksi masing-masing dimasukkan 5 ml larutan kanji 1 %.
    3. Tabung I dicelupkan kedalam air es
    4. Tabung II disimpan pada suhu kamar.
    5. Tabung III dicelupkan di dalam air panas dengan suhu 38oC
    6. Tabung IV ditambahkan dengan saliva yang telah dipanaskan.
    7. Setelah interval waktu 5 menit diambil sebanyak 2 tetes larutan contoh pada masing-msing tabung kemudian diteteskan pada plat tetes.
    8. Ditambahkan 1 tetes Iodine 0,01 M
    9. Dilakukan percobaan pada interval waktu 10, 15, 20, 25, 30, 35, dan 40 menit.
  2. Pengaruh pH Terhadap Keaktifan Enzim
    1. Disiapkan alat yang akan digunakan
    2. Masukkan kedalam tabung 10 ml larutan buffer pada pH 4, 6, 7, 8.
    3. Ke dalam larutan buffer masing-masing ditambahkan larutan kanji 1 %, 2 ml NaCl 0,1 M, dan 2 ml saliva encer pada tiap tabung.
    4. Semua tabung reaksi dimasukkan pada penangas air.
    5. Setelah mencapai chromic point, diambil sebanyak 2 tetes dari larutan contoh pada masing-masing tabung, kemudian diteteskan pada plat tetes.
    6. Khusus untuk pH 7 dan 8 terlebih dahulu dengan asam asetat.
    7. Kemudian pada masing-masing sampel yang diteteskan pada plat tetes ditambahkan lagi iodine 0,01 M sebanyak 1 tetes.
    8. Diamati perubahan warnanya.
    9. Dilakukan percobaan tersebut pada interval waktu 5, 10, 15, 20, 25, 30, dan 35 menit.

BAB V

HASIL PENGAMATAN

  1. HASIL

Pengaruh Temperature Terhadap Keaktifan Enzim

Waktu  

(Menit)

Warna
Tabung I Tabung II Tabung III Tabung IV
5 Biru Tua Kuning Biru Tua Kuning
10 Biru Tua Kuning Biru Tua Kuning
15 Biru Tua Kuning Biru Tua Kuning
20 Biru Tua Kuning Biru Tua Kuning
25 Biru Tua Kuning Biru Tua Kuning
30 Biru Tua Kuning Biru Tua Kuning
35 Biru Tua Kuning Biru Tua Kuning
40 Biru Tua Kuning Biru Tua Kuning

Pengaruh pH Terhadap Keaktifan Enzim

Waktu 

(Menit)

Warna
Tabung I 

pH 4

Tabung II 

pH 5

Tabung III 

pH 6

Tabung IV 

pH 7

Tabung V 

pH 8

5 Kuning Biru Kuning Kuning Biru
10 Kuning Biru Kuning Kuning Biru
15 Kuning Biru Kuning Kuning Biru
20 Kuning Biru Kuning Kuning BiruKecoklatan
25 Kuning Biru Kuning Kuning Biru kecoklatan
30 Kuning Biru Kuning Kuning Biru kekuningan
35 Kuning Biru Kuning Kuning Biru kekuningan

BAB VI

PEMBAHASAN

Enzim adalah senyawa organik yang tersusun atas protein yang dalam peristiwa metabolisme bertindak sebagai katalisator. Artinya zat yang mampu mempercepat reaksi kimia tetapi zat itu sendiri tidak ikut bereaksi. Katalisator sadalah zat yang mampu mempercepat reaksi kimia terhadap zat itu sendiri tidak ikut bereaksi. Kondisi dalam suhu yang direndam dalam air es berada dalam suhu yang rendah maka enzim tidak dapat bekerja dengan baik namun tidak rusak akan tatpi suhunya kembali normal dan enzimnya tetap bekerja.

Penambah iodine berfungsi sebagai indikator terhadap reaksi yang terjadi dimana akan tampak perubahan warna dari tak berwarna menjadi biru. Warna biru yang tampak terjadi ikatan antara iodine dengan amilum. Pada reaksi selanjutnya yaitu penguraian amilum dengan enzim, ikatan semu antara iodine dengan amilum akan putus dan warna biru yang dihasilkan tadi akan hilang. Percobaan ini juga menggunakan kanji karena kanji adalah senyawa amilum sedangkan enzim amilase adalah enzim yang berfungsi untuk mengkatalisis reaksi hidrolisa amilum menjadi monomer glukoa, NaCl yang ditambahkan merupakan garam yang bersifat netral yang tidak berpengaruh terhadap pH yang termasuk asam dan berfungsi sebagai aktifator.

Peristiwa chromic point merupakan peristiwa dimana enzim berada pada titik dimana zat yang satu tidak dapat dibedakan dengan yang lain atau dengan kata lain homogen, hal ini dapat terjadi melalui proses pemanasan tetapi pemanasan yang berlebihan akan menyebabkan enzim tersebut rusak dan tidak dapat bekerja dengan baik.

Dalam percobaan pengaruh temperatur terhadap keaktifan enzim digunakan larutan kanji, dimana larutan tersebut merupakan amilum. Dengan demikian kita dapat melihat reaksi enzim pada suhu tertentu dapat menghancurkan amilum. Pada suhu kamar mengalami perubahan dari warna kuning menjadi kecoklatan hal ini menandakan bahwa enzim yang terdapat dalam saliva tersebut itu aktif, pada tabung I,III dan IV tidak mengalami perubahan ini menandakan bahwa enzim yang terdapat dalam saliva tersebut tidak aktif pada saat waktu interval 5 menit hingga 40 menit.

Pada percobaan pengaruh pH terhadap keaktifan enzim menunjukkan bahwa pada tabung I dengan pH 6 menunjukkan warna kuning dan selanjutnya tidak mengalami perubahan warna pada interval waktui 5 menit hingga 40 menit sama halnya  terhadap tabung IV tetap berwarna kuning. Lain halnya dengan tabung V dengan pH 8 pada menit pertama mengalami perubahan warna, dan dilanjutkan dengan interval kedua dan ketiga berwarna biru dan pada interval waktu 20 dan 25 menghasilkan warnma biru kecoklatan dan pada waktu interval waktu 30 hingga 40 menghasilkan warna biru kekuningan. Hal ini membuktikan bahwa pada pH 8 enzim tersebut masih aktif.

BAB VII

PENUTUP

  1. KESIMPULAN
    1. Pada percobaan ini enzim bekerja secara optimal pada suhu kamar yaitu 38o C
    2. Enzim bekerja sebagai katalisator yaitu enzim mempercepat reaksi tetapi tidak ikut bereaksi.
    3. Enzim bekarja secara optimal pada pH 5- 7.
  2. SARAN

Sebaiknya asisten dapat meluangkan waktunya untuk memberikan arahan dan penjelasan tentang percobaan yang telah dilakukan agar kami sebagai praktikan dapat mengerti dan paham tentang percobaan tersebut.

DAFTAR PUSTAKA

1.    Poedjadi, Anna.1994. “Dasar-dasar Biokimia”. Universitas Indonesia.Jakarta.

2.    Bagian Biokimia Fakultas Kedokteran UMI,1995.”Penuntuin Praktikum Biokimia I”. UMI Makassar.

3.    Murray, Robbert K,MD,PhD,dkk.1995. “Biokimia Harper Edisi 22” Penerbit Buku Kedokteran EGC.Jakarta.

4.    Tim Dosen Kimia,2001. “Kimia dasar II” UNHAS. Makassar.

Guys!! pasti semua tau kalo hidup seseorang itu bertingkat-tingkat adanya.. Ada yang Sangat kaya, kaya, agak kaya, agak miskin, miskin, dan sangat miskin. Kita harus yakini bahwa itu adalah takdir Ilahi.. tapi itu juga tak lepas dari Usaha kita masa lalu dan sekarang. Rasa senang ada meski tak kaya, rasa sedih ada mesti tak miskin. Yang terpenting adalah bagaiamana agar diri kita melakukan hal yang baik dan  bermanfaat bagi orang banyak.

Welcome to WordPress.com. This is your first post. Edit or delete it and start blogging!


    • Mr WordPress: Hi, this is a comment.To delete a comment, just log in, and view the posts' comments, there you will have the option to edit or delete them.

    Categories

    Archives

    Follow

    Get every new post delivered to your Inbox.